Kimyasanal.com Kimyasanal.com Kimyasanal.com
Kimyasanal.com
Problemlerin değeri, çözülmeye çalışıldığında verdikleri zorluktan anlaşılır
Paul Erdos (1913-1996)
Kimyasanal.com
Kimyasanal.com


! Dikkat:
Görmek istediğiniz yazı, daha önce yayınlanan aşağıdaki yazılarla ilişkilidir. İsterseniz önce bu yazıları okuyun/inceleyin.

İlişkili Yazılarİlişkili Yazılar

  1. Doğal Bir Moleküler Motor: ATP Sentaz
  2. ATP Sentaz'da Dönme Hareketinin Kanıtlanması



Tarih: 14.10.2004
Kategori: Disiplinlerarası Kimya Sağ ok Nanokimya Sağ ok Nanoteknoloji
30026 kez okundu.


ATP Sentazın Çalışma Mekanizması

Başlamadan önce neden bu yazıyı nanoteknoloji bölümüne koyduğumu açıklayayım. Bu elbette biyokimya bölümüne de koyulabilirdi ama, amaç doğal bir motorun nasıl çalıştığını göstermek ve bunun yapay bir nanorobot yapımına bir ilham verici olabileceğini söylemektir.

Gelelim esas konumuza..Bu, aslında elektrik enerjisinin nasıl ışığa veya ısıya dönüştüğü gibi bir sorudur..Yani enerjinin bir çeşitten diğerine aktarımı. Ne alaka demeyin. Hücrede de durum aynıdır, tüm o glikoliz ve sitrik asit çemberinde çok az ATP sentezlenir; asıl olay yeterli NADH ve FADH sentezlemek ve dahası zarlararası boşlukta yeterli bir proton-H+ birikmesi (aslında ingilizcesi gradient)oluşturmak.. Buna İngilizce'de electrochemical gradient deniyor, yani hem artı yüklü protonların birikmesi sonucu oluşan elektriksel potansiyel farkı, hem de kimyasal potansiyel farkı..Yani elimizde yeterli miktarda enerji var, ve bu protonlar zarı aşıp da öbür tarafa geçtiğinde bayağ bi miktarda enerji açığa çıkacak.. Sorun bu enerjiyi nasıl ATP'deki bağ enerjisine çeviricez? Bu çok önemli bi sorundur..umarım anlatabildim...

Şimdi işin zor kısmı başlıyor..Şimdi bir çözeltide
ADP + Pi(inorganik fosfat) → ATP + su tepkimesinin ΔG değeri +7.3 kkal/mol gibi bir şeydir. Ama başlangıç maddeleri ve ürünler enzime bağlı durumdaysa ΔG sıfıra yakın bir şeydir, yani sorun bunların enzime bağlanmasıdır...

Üstte söylediğim gibi β alt-birimleri ATP sentazın asıl katalitik bölümüdür ve durağan halde incelendiğinde birbiriyle bu üç birimin farklı konformasyonlarda olduğu gözlenmiştir.



Yukarıdaki resimde O (open, açık), L(loose,gevşek), T(tight, sıkı) β birimlerinin üç farklı konformasyonunu göstermektedir. L konformasyonunda ADP ve Pi enzime gevşek bir halde bağlıdır; T'de ise bunlar gayet sıkıdır, O'da ise artık açıktır ve hiç bağlanma yoktur.. Şimdi burda olan olay tam ortadaki γ birimi döndüğünde, β birimleri yerleri sabit kalmak koşuluyla konformasyon değiştirirler. Bu yüzden alt-birim L halindeyken ADP ve Pi bağlanır, T halinde bunlar sıkılaşır ve ATP oluşur, sonra da O halinde serbest bırakılır...


Buraya kadar iyi güzel hoş da hala burada protonların rolünden bahsetmedik.. Burada püf nokta bu γ biriminin nasıl döndüğüdür, ki bu da Fo birimiyle ilgilidir. Hatırlarsanız Fo'da 12 tane c alt-birimi vardı, bunlar bir daire şeklinde sıralanmışlardır. Şimdi bu iki tanesinin a alt-birimiyle bağlantısı olduğunu düşünün, bir proton adaki kanaldan girerek, c birimindeki aspartik asit amino asidine bağlanır, bu da tüm yapıda bir konformasyon değişimine yol açar, ve 12 tane c 30o döner, bu sırada da 12. birimden gelen proton salınarak matriks'e verilir. Böylece yapıya giren bir proton 360o döndükten sonra bırakılır. Şimdi 30'ar dereceden 4 proton girdiğinde, γ birimi 120o dönmüş olur, ve bu da β birimlerinde bir konformasyon değişikliği yaratacağından 1 ATP sentezlenmiş olur. 4 proton başına bir ATP.. Yani 12 c biriminin 360o dönüşünden 3 ATP sentezlenir... Öyle işte... Umarım sıkmadan anlatabildim...




Üye Yorumları

Yazar Mesaj
 

Henüz yorum eklenmedi! İlk yorumu sen yap!



Copyright © 2004-2024 - https://www.kimyasanal.com